66 —
Herkunft die Eigenschaften, Hydroperoxyd zu aktivieren und zu zersetzen gleichzeitig
angetroffen werden, hat doch entgegen der Betrachtungsweise Schönbeins auch bei
der Milch zur Annahme zweier Fermente geführt. Es muß betont werden, daß diese
der gewichtigen Stimme Schönbeins entgegenstehende Auffassung für die Milch
keineswegs als vollständig erwiesen zu erachten ist, und zwar aus folgenden Gründen.
1. Es ist bisher nicht gelungen, die Katalase zu „isolieren“. 2. Die Methoden, welche
zu einer solchen Trennung der Milchbestandteile geführt haben, daß der eine Teil
nur noch die katalytische, der andere nur noch die aktivierende Eigenschaft der
Milch besaß, sind keineswegs derart, daß sie die Spaltung eines einheitlichen Trägers
in allen Fällen ausschließen. 3. Neueste bakteriologische Befunde stellen die Existenz
der Katalase überhaupt in Frage. Mit der Katalase ist aber auch die Peroxydase in
Zweifel gestellt.
Es ergibt sich also, daß auch eine erneute Untersuchung über die Peroxydase
der Milch als Fermenteigenschaft wünschenswert erscheint, insbesondere über ihre
Beziehung zu den katalytischen Eigenschaften, wozu die oben festgestellte Hydroperoxydempfindlichkeit
der Peroxydase eine gewisse Richtung angibt, in der die
Prüfung zu erfolgen hat. Das Ergebnis, zu dem meine Versuche führen, mag auch
hier vorweg genommen werden:
Der die zur Untersuchung stehenden Farbreaktionen auf frische Milch beschleunigende
Katalysator ist in seiner Wirksamkeit nicht gebunden an die Tätigkeit von
Mikroorganismen. Er ist in dem Serum verschiedener Herstellungsweise gelöst enthalten
und kann in völlig trockenem Zustand gewonnen werden, ohne seine Peroxydase-Eigenschaft
zu verlieren. In Lösung sowohl (unter gewissen Vorsichtsmaßregeln)
als in trocknem Zustand ist er ziemlich beständig. Ob diese Eigenschaft
zusammen mit der beschleunigenden Wirkung auf die genannten Reaktionen (über
die Größe des Umsatzes ist nichts bekannt), genügt, um die Peroxydase als Ferment
zu bezeichnen, bleibt dahingestellt und ist eine Frage der Definition der Fermente
überhaupt.
Auch die katalytischen Eigenschaften der Milch scheinen in erster Linie einem
integrierenden Bestandteil derselben zuzukommen, dessen Wirksamkeit unabhängig ist
von einer Lebenstätigkeit. Daß die sich in der Milch entwickelnde Bakterienflora
unter normalen Bedingungen Hydroperoxyd katalytisch zersetzt, wird bestätigt.
Die festgestellte Steigerung der Hydroperoxydempfindlichkeit der Peroxydase
mit der Temperatur, die schon bei 50° zur Zerstörung der Peroxydase durch sehr
geringe Hydroperoxydmengen führt, findet sich bei Katalase und Reduktase (Schardingers
Reagenz) nicht in dem Maße wieder.
Diese Hydroperoxydempfindlichkeit der Peroxydase besteht unabhängig davon,
ob die Lösung gleichzeitig die Katalase- bezw. Reduktase-Eigenschaften besitzt.
Sie steht auch in keinem Zusammenhang mit der Hitzekoagulation des Milchalbumins
(Rubners Reaktion).
Sie zeigt sich auch an der Peroxydase, die sich in wässerigen Lösungen von
Lintnerscher Diastase vorfindet.
er
