Full text : Deutsches Kolonialblatt. XX. Jahrgang, 1909. (20)

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Eine  solche  Auffassung  teilen  auch  Fuld  und  de  Jager,  die  eine  wirkliche
Fällung  des  Albumins  nicht  annehmen.  Da  aber  diese  bei  Erhitzen  von  süßer  Molke
eintritt,  so  glauben  sie,  daß  das  Albumin  durch  Kasein  in  Lösung  gehalten  wird.
Damit  stimmt  auch  die  Beobachtung  Johannessens  überein,  der  feststellte,  daß  der
Albuminstickstoff  bis  zur  Hälfte  sich  der  Koagulation  beim  Kochen  der  Milch  entziehe.
  Zu  anderem  Ergebnisse  kam  Popper:  Nicht  das  Kasein,  sondern  der  Alkaligehalt
  der  Milch  bedingt  die  unvollständige  Koagulation  des  Albumins  beim  Kochen.
Die  25  °/,  Serum-Eiweiß,  die  sich  der  Koagulation  entziehen,  sind  in  der  gekochten
Milch  noch  in  Form  aussalzbaren  Eiweißes  enthalten.  Von  Freudenreich  konstatiert
  in  seinem  Pasteurisierungsapparat,  bei  dem  die  Milch  auf  68°  erwärmt  wird,
eine  Koagulation  von  15  °/o  des  Albumins.  Jensen  und  Plattner  sprechen  von  einer

Koagulation  des  Albumins  in  folgender  Weise:

Es  wird  das  Albumin  koaguliert  teilweise  .  .  .  .  bei:  60°  in  5}
„  „  „  in  größeren  Mengen  „  70°-—75°
„  n  „  vollständig  .  .  .  „  77,5°  in

1  Stunde,  80°  in  Y/a  Stunde,  90°  in  5  Minuten.

Von  Peptonbildung  beim  Sterilisieren  der  Milch  sprechen  Meißel,  Christiaens,
Baginsky  und  Billon.  Nach  Fleischmann  und  Morgen  findet  sich  in  der  nach
dem  Scherffschen  Verfahren  sterilisierten  Milch  kein  Pepton,  nach  Lecornu  entsteht
  es  bei  110°.

c)  Kasein.

Das  Kasein  scheint  unter  den  Bedingungen,  unter  denen  es  in  der  Milch  sich
findet,  widerstandsfähiger  als  das  Albumin.  Die  Veränderungen  sind  gering  und
setzen  trotz  des  Interesses,  das  gerade  sie  für  den  Nährwert  der  Milch  besitzen,  ihrer
Erforschung  ziemliche  Schwierigkeiten  entgegen,  die  um  so  bedeutender  sind,  als
der  Zustand,  in  dem  sich  das  Kasein  in  der  Milch  unter  normalen  Bedingungen  findet,
noch  keineswegs  völlig  geklärt  ist.  Eine  spezifische  Reaktion  des  Milchkaseins  ist
seine  Gerinnung  durch  das  Labferment.  Es  hat  sich  ergeben,  daß  das  Kasein  in  erhitzter
  Milch  ein  anderes  Verhalten  gegen  Lab  zeigt,  als  das  der  rohen.  Das  verschiedene
  Verhalten  zeigt  sich  in  doppelter  Weise:  Einmal  wird  die  Labgerinnung
verlangsamt  bezw.  ganz  aufgehoben,  ferner  ist  das  entstandene  Koagulum  von  anderer
Beschaffenheit  als  das  von  roher  Milch  (Fleischmann  und  Sachtleben).  Schreiner
stellte  fest,  daß  die  Gerinnung  mit  Lab  bei  gekochter  Milch  äußerst  schwer  erfolge,
Baginsky,  daß  sie  mit  viel  Lab  und  bei  hoher  Temperatur  während  des  Labens
doch  zu  erreichen  sei,  und  vor  allem  durch  Peptonzusatz  begünstigt  werde,  Wroblewsky,
  daß  die  Verzögerung  bei  sterilisierter  Milch,  die  bei  pasteurisierter  ebenfalls,
aber  in  geringerem  Grade  auftrete,  durch  Phosphorsäurezusatz  aufgehoben  werden
könne.  Remington  erwähnt  ebenfalls  die  Abnahme  der  Labungsfähigkeit  in
pasteurisierter  Milch.  Leeds  und  Fleischmann  sprechen  sogar  von  einer  Vernichtung
  der  Labungsfähigkeit.  Jedenfalls  hängt  der  Grad  der  Veränderung  dieser  Eigenschaft
  des  Kaseins  von  der  Temperaturhöhe  und  Erhitzungsdauer  ab.  Munck  fand,
daß  Scherffsche  Milch  (100°  bei  3  Atmosphärendruck)  mit  Magensaft  wie  Frauen-